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La función de señalización de las proteínas es la capacidad de las proteínas para servir como sustancias de señalización, transmitiendo señales entre células, tejidos, órganos y organismos. La función de señalización a menudo se combina con la función reguladora, ya que muchas proteínas reguladoras intracelulares también llevan a cabo la transducción de señales.
La función de señal es realizada por proteínas : hormonas , citocinas , factores de crecimiento , etc.
Las hormonas se transportan en la sangre. La mayoría de las hormonas animales son proteínas o péptidos. La unión de una hormona a su receptor es una señal que desencadena una respuesta celular. Las hormonas regulan la concentración de sustancias en la sangre y las células, el crecimiento, la reproducción y otros procesos. Un ejemplo de este tipo de proteínas es la insulina , que regula la concentración de glucosa en la sangre.
Las células interactúan entre sí utilizando proteínas señalizadoras transmitidas a través de la sustancia intercelular. Dichas proteínas incluyen, por ejemplo, citoquinas y factores de crecimiento.
Las citocinas son moléculas de señalización de péptidos. Regulan las interacciones entre las células, determinan su supervivencia, estimulan o inhiben el crecimiento, la diferenciación , la actividad funcional y la apoptosis , aseguran la coordinación de acciones de los sistemas inmunológico, endocrino y nervioso. Un ejemplo de citocinas es el factor de necrosis tumoral , que transmite señales de inflamación entre las células del cuerpo.
Función de transporte de proteínas.
Las proteínas solubles involucradas en el transporte de moléculas pequeñas deben tener una alta afinidad ( afinidad ) por el sustrato cuando está presente en alta concentración y ser fácilmente liberadas en sitios de baja concentración de sustrato. Un ejemplo de proteínas de transporte es la hemoglobina , que transporta el oxígeno de los pulmones a otros tejidos y el dióxido de carbono de los tejidos a los pulmones, así como proteínas homólogas a ésta, que se encuentran en todos los reinos de los organismos vivos.
Algunas proteínas de membrana están involucradas en el transporte de pequeñas moléculas a través de la membrana celular, modificando su permeabilidad. El componente lipídico de la membrana es impermeable (hidrofóbico), lo que impide la difusión de moléculas polares o cargadas (iones). Las proteínas de transporte de membrana se clasifican comúnmente en proteínas de canal y proteínas transportadoras. Las proteínas del canal contienen poros internos llenos de agua que permiten que los iones (a través de los canales iónicos) o las moléculas de agua (a través de las acuaporinas) se muevan a través de la membrana. Muchos canales iónicos están especializados para el transporte de un solo ion; por lo tanto, los canales de potasio y sodio a menudo distinguen entre estos iones similares y permiten que solo uno de ellos pase. Las proteínas transportadoras se unen, como las enzimas, a cada molécula o ion que transportan y, a diferencia de los canales, pueden transportar activamente utilizando la energía del ATP. La "central eléctrica de la célula" - ATP sintasa , que lleva a cabo la síntesis de ATP debido al gradiente de protones , también se puede atribuir a las proteínas de transporte de membrana.
Función de repuesto (copia de seguridad)
Estas proteínas incluyen las llamadas proteínas de reserva, que se almacenan como fuente de energía y materia en semillas de plantas (por ejemplo, globulinas 7S y 11S) y huevos de animales. Una serie de otras proteínas se utilizan en el cuerpo como fuente de aminoácidos, que a su vez son precursores de sustancias biológicamente activas que regulan los procesos metabólicos .
Función de receptor celular
Los receptores de proteínas pueden ubicarse tanto en el citoplasma como incrustados en la membrana celular . Una parte de la molécula receptora recibe una señal , la mayoría de las veces una sustancia química y, en algunos casos, luz, acción mecánica (por ejemplo, estiramiento) y otros estímulos. Cuando se aplica una señal a cierta parte de la molécula, la proteína receptora, se producen sus cambios conformacionales . Como resultado, cambia la conformación de otra parte de la molécula, que transmite la señal a otros componentes celulares. Hay varios mecanismos de señalización. Algunos receptores catalizanuna reacción química específica otros sirven como canales iónicos que se abren o cierran cuando se aplica una señal; otros se unen específicamente a moléculas mensajeras intracelulares. En los receptores de membrana, la parte de la molécula que se une a la molécula de señal se encuentra en la superficie celular, mientras que el dominio que transmite la señal está en el interior.
Función motora
La miosina es una proteína motora
Toda una clase de proteínas motoras proporciona el movimiento del cuerpo, por ejemplo, la contracción muscular, incluida la locomoción ( miosina ), el movimiento de las células dentro del cuerpo (por ejemplo, el movimiento ameboides de los leucocitos ), el movimiento de los cilios y los flagelos , así como la actividad y transporte intracelular dirigido ( quinesina , dineína ). Las dineínas y las quinesinas transportan moléculas a lo largo de los microtúbulos utilizando la hidrólisis de ATP como fuente de energía. Las dineínas transportan moléculas y orgánulos desde las partes periféricas de la célula hacia el centrosoma., cinesinas en la dirección opuesta . Las dineínas también son responsables del movimiento de cilios y flagelos en eucariotas. Las variantes citoplasmáticas de la miosina pueden participar en el transporte de moléculas y orgánulos a través de microfilamentos.
Proteínas en el metabolismo
La mayoría de los microorganismos y las plantas pueden sintetizar los 20 aminoácidos estándar , así como aminoácidos adicionales ( no estándar ), como la citrulina . Pero si hay aminoácidos en el medio ambiente, incluso los microorganismos conservan energía transportando aminoácidos a las células y apagando sus vías biosintéticas.
Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por los animales se llaman esenciales . Las enzimas clave en las rutas biosintéticas , como la aspartato quinasa , que cataliza el primer paso en la formación de lisina , metionina y treonina a partir del aspartato , están ausentes en los animales.
Los animales obtienen los aminoácidos principalmente de las proteínas de sus alimentos. Las proteínas se descomponen durante la digestión , que generalmente comienza con la desnaturalización de la proteína al colocarla en un ambiente ácido e hidrolizarla con enzimas llamadas proteasas . Algunos de los aminoácidos obtenidos de la digestión se utilizan para sintetizar las proteínas del organismo, mientras que el resto se convierte en glucosa a través del proceso de gluconeogénesis o se utiliza en el ciclo de Krebs . El uso de proteínas como fuente de energía es especialmente importante en condiciones de inanición, cuando las propias proteínas del cuerpo, especialmente los músculos, sirven como fuente de energía. Los aminoácidos también son una fuente importante de nitrógeno en la nutrición del cuerpo.
No existen normas únicas para el consumo humano de proteínas. La microflora del intestino grueso sintetiza aminoácidos que no se tienen en cuenta al compilar las normas de proteínas.
Métodos de estudio de La estructura y funciones de las proteínas
La estructura y funciones de las proteínas se estudian tanto en preparados purificados in vitro como en su entorno natural en un organismo vivo, in vivo . Los estudios de proteínas puras en condiciones controladas son útiles para determinar sus funciones: cinética de la actividad catalítica enzimática , afinidad relativa por diferentes sustratos, etc. Los estudios in vivo de proteínas en células u organismos completos proporcionan información adicional sobre dónde funcionan y cómo se regulan. .su actividad.
Biología Molecular y Celular
Los métodos de biología celular y molecular se utilizan generalmente para estudiar la síntesis y localización de proteínas en la célula. Un método ampliamente utilizado para estudiar la localización se basa en la síntesis de una proteína quimérica en la célula , que consiste en la proteína en estudio, conectada a un "reportero", por ejemplo, la proteína verde fluorescente (GFP) . La ubicación de dicha proteína en la célula se puede ver usando un microscopio fluorescente. Además, las proteínas se pueden visualizar utilizando anticuerpos que las reconocen, que a su vez llevan una etiqueta fluorescente. A menudo, las proteínas conocidas de orgánulos como el retículo endoplásmico, el aparato de Golgi, los lisosomas y las vacuolas se visualizan simultáneamente con la proteína en estudio, lo que permite determinar con mayor precisión la localización de la proteína en estudio.
Los métodos inmunohistoquímicos suelen utilizar anticuerpos que se conjugan con enzimas que catalizan la reacción para formar un producto luminiscente o coloreado, lo que permite comparar la ubicación y cantidad de la proteína en estudio en las muestras. Un método más raro para determinar la ubicación de proteínas es la ultracentrifugación de equilibrio de fracciones celulares en un gradiente de sacarosa o cloruro de cesio.
Finalmente, uno de los métodos clásicos es la microscopía inmunoelectrónica , que es fundamentalmente similar a la microscopía de inmunofluorescencia con la diferencia de que se utiliza un microscopio electrónico. La muestra se prepara para microscopía electrónica y luego se trata con anticuerpos contra la proteína, que se acoplan a un material denso en electrones, generalmente oro .
Usando la mutagénesis dirigida al sitio , los investigadores pueden cambiar la secuencia de aminoácidos de una proteína y, en consecuencia, su estructura espacial, ubicación en la célula y la regulación de su actividad. Usando este método, utilizando ARNt modificados , también es posible introducir aminoácidos artificiales en la proteína y construir proteínas con nuevas propiedades.
Bioquímico
Para realizar un ensayo in vitro , la proteína debe purificarse de otros componentes celulares. Este proceso suele comenzar con la destrucción de las células y la producción de un llamado extracto celular . Además, por centrifugación y ultracentrifugación, este extracto se puede dividir en: una fracción que contiene proteínas solubles; una fracción que contiene lípidos y proteínas de membrana; y una fracción que contiene orgánulos celulares y ácidos nucleicos.
La precipitación de proteínas por sal se usa para separar mezclas de proteínas y también le permite concentrar proteínas. El análisis de sedimentación ( centrifugación ) permite fraccionar mezclas de proteínas según el valor de la constante de sedimentación de proteínas individuales, medida en swedberg (S). A continuación, se utilizan varios tipos de cromatografía para aislar la proteína o proteínas deseadas en función de propiedades como el peso molecular , la carga y la afinidad . Además, las proteínas se pueden aislar según su carga mediante electroenfoque .
Para simplificar el proceso de purificación de proteínas, a menudo se utiliza la ingeniería genética , que permite crear derivados de proteínas que son fáciles de purificar sin afectar sus estructuras o actividades. "Etiquetas", que son pequeñas secuencias de aminoácidos, como una cadena de 6 o más residuos de histidina , y se unen a un extremo de la proteína. Cuando el extracto de las células que sintetizó la proteína "marcada" se pasa a través de una columna cromatográfica que contiene iones de níquel, la histidina se une al níquel y permanece en la columna, mientras que los componentes restantes del lisado pasan sin obstáculos a través de la columna (cromatografía de quelato de níquel). ). Se ha desarrollado una variedad de otras etiquetas para ayudar a los investigadores a aislar proteínas específicas de mezclas complejas, más comúnmente mediante cromatografía de afinidad .
El grado de purificación de la proteína se puede determinar si se conocen su peso molecular y su punto isoeléctrico , utilizando varios tipos de electroforesis en gel , o midiendo la actividad enzimática si la proteína es una enzima. La espectrometría de masas permite identificar la proteína aislada por su peso molecular y la masa de sus fragmentos.
Se utilizan varios métodos para determinar la cantidad de proteína en una muestra: método de biuret, método de microbiuret, método de Bradford , método de Lowry , método espectrofotométrico .
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