Biosíntesis
Vía universal: síntesis ribosómica
Difusión (biología)
Las proteínas son sintetizadas por organismos vivos a partir de aminoácidos basándose en la información codificada en los genes . Cada proteína consta de una secuencia única de residuos de aminoácidos, que está determinada por la secuencia de nucleótidos del gen que codifica esta proteína. El código genético es un método para traducir la secuencia de nucleótidos del ADN (a través del ARN) en la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica. Este código determina la correspondencia de las secciones de tres nucleótidos del ARN, llamados codones y ciertos aminoácidos que se incluyen en la proteína: la secuencia de nucleótidos AUG, por ejemplo, corresponde a la metionina . Dado que el ADN está formado por cuatro tipos de nucleótidos, entonces el número total de codones posibles es 64; y puesto que en las proteínas se utilizan 20 aminoácidos, muchos aminoácidos se especifican mediante más de un codón. Tres codones son insignificantes: sirven como señales para detener la síntesis de la cadena polipeptídica y se denominan codones terminadores o codones de terminación.
- mARN - ARm - es ARN mensajero
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El ARN mensajero o ARNm es el ácido ribonucleico que transfiere el código genético procedente del ADN del núcleo celular a un ribosoma en el citoplasma, es decir, el que determina el orden en que se unirán los aminoácidos de una proteína y actúa como plantilla o patrón para la síntesis de dicha proteína - tmARN - ARt - es ARN de transferencia
- El ARN de transferencia (ARNt) es una molécula pequeña de ARN que cumple una función clave en la síntesis proteica. El ARN de transferencia sirve como vínculo (o adaptador) entre la molécula de ARN mensajero (ARNm) y la cadena creciente de aminoácidos que forman una proteína.
La síntesis de proteínas ribosómicas es fundamentalmente la misma en procariotas y eucariotas , pero difiere en algunos detalles. Por lo tanto, los ribosomas pueden leer el ARNm procariótico en la secuencia de aminoácidos de las proteínas inmediatamente después de la transcripción o incluso antes de que se complete.
En eucariotas, sin embargo, la transcripción primaria primero debe sufrir una serie de modificaciones y pasar al citoplasma (a la ubicación de los ribosomas) antes de que pueda comenzar la traducción.
La tasa de síntesis de proteínas es mayor en procariotas y puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo.
La secuencia de codones en una parte de una molécula de ARNm . Cada codón consta de tres nucleótidos , que normalmente corresponden a un solo aminoácido . Esta molécula de ARNm le dice al ribosoma que sintetice una proteína de acuerdo con el código genético dado .
Incluso antes de que comience la traducción, las enzimas aminoacil-tRNA sintetasa unen específicamente los aminoácidos a su correspondiente ARN de transferencia (tRNA). Una sección de tRNA, que se denomina anticodón, puede emparejarse de forma complementaria con un codón de mRNA, lo que garantiza que el residuo de aminoácido unido al tRNA se incluya en la cadena polipeptídica de acuerdo con el código genético.
Durante la etapa inicial de la traducción, la iniciación, el codón de iniciación (generalmente metionina) es reconocido por la pequeña subunidad del ribosoma, a la que se une un tRNA de metionina aminoacilada utilizando factores de iniciación de proteínas. Después del reconocimiento del codón de inicio, la subunidad grande se une a la subunidad pequeña del ribosoma y comienza la segunda etapa de la traducción: el alargamiento. En cada paso del ribosoma desde el extremo 5' al 3' del ARNm, se lee un codón formando enlaces de hidrógeno entre este y su anticodón complementario del ARN de transferencia, al que se une el residuo de aminoácido correspondiente . La Formación de enlaces peptídicos entre el último residuo de aminoácido del péptido en crecimiento y el residuo de aminoácido unido al ARNt, es catalizada por el ARN ribosomal ( ARNr ), que forma el centro de peptidil transferasa del ribosoma. Este centro posiciona los átomos de nitrógeno y carbono en una posición favorable para la reacción. La tercera y última etapa de la traducción, la terminación, ocurre cuando el ribosoma alcanza el codón de terminación, luego de lo cual los factores de terminación de la proteína hidrolizan el enlace entre el último ARNt y la cadena polipeptídica, deteniendo su síntesis. En los ribosomas, las proteínas siempre se sintetizan desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal.
· Un codón es una secuencia de tres nucleótidos que se localiza en el ARN mensajero. Está claro que para entender el funcionamiento de esta subunidad tan especial, tenemos que comprender primero los términos contenidos en su definición más general. Sobre el ARN y su organización Las siglas del ARN corresponden al término "Ácido ribonucleico".
Síntesis no ribosómica
En hongos inferiores y algunas bacterias, se conoce un método adicional (no ribosómico o multienzimático) de biosíntesis de péptidos, normalmente de estructura pequeña e inusual. Síntesis de estos péptidos, generalmente metabolitos secundarios ., se lleva a cabo por un complejo proteico de alto peso molecular, la NRS sintasa, sin la participación directa de los ribosomas. La NRS sintasa generalmente consta de varios dominios o proteínas individuales que seleccionan aminoácidos, forman un enlace peptídico y liberan el péptido sintetizado. Juntos, estos dominios forman un módulo. Cada módulo asegura la inclusión de un aminoácido en el péptido sintetizado. Por lo tanto, las NRS sintasas pueden estar compuestas por uno o más módulos. A veces, estos complejos incluyen un dominio capaz de isomerizar L-aminoácidos (forma normal) en la forma D.
Síntesis química
Las proteínas cortas se pueden sintetizar químicamente utilizando métodos de síntesis orgánica como la ligadura química. Muy a menudo, la síntesis química del péptido se produce en la dirección del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en contraste con la biosíntesis en los ribosomas. Por síntesis química se obtienen péptidos inmunogénicos cortos ( epítopos ), que luego se inyectan en animales para obtener anticuerpos específicos o hibridomas . Además, este método también se utiliza para obtener inhibidores de ciertas enzimas. La síntesis química hace posible introducir en las proteínas residuos de aminoácidos que no se encuentran en las proteínas ordinarias, por ejemplo, aquellos con etiquetas fluorescentes adheridas a las cadenas laterales . Los métodos químicos de síntesis de proteínas tienen una serie de limitaciones: son ineficaces cuando la longitud de la proteína es superior a 300 residuos de aminoácidos, las proteínas sintetizadas artificialmente pueden tener una estructura terciaria incorrecta y carecen de modificaciones postraduccionales características.
Modificación post-traduccional
Una vez completada la traducción, la mayoría de las proteínas experimentan modificaciones químicas adicionales, que se denominan modificaciones postraduccionales. Se conocen más de doscientas variantes de modificaciones postraduccionales de proteínas.
Las modificaciones postraduccionales pueden regular la duración de la existencia de las proteínas en la célula, su actividad enzimática y las interacciones con otras proteínas. En algunos casos, las modificaciones postraduccionales son una etapa obligatoria de la maduración de la proteína, de lo contrario, resulta funcionalmente inactiva. Por ejemplo, durante la maduración de la insulina y algunas otras hormonas, es necesaria una proteólisis limitada de la cadena polipeptídica, y durante la maduración de las proteínas de la membrana plasmática, es necesaria la glicosilación .
Las modificaciones postraduccionales pueden ser generalizadas y raras, hasta únicas. Un ejemplo de modificación universal es la ubiquitinación (unión a una proteína de una cadena de varias moléculas de una proteína ubiquitina corta), que sirve como señal para la escisión de esta proteína por el proteasoma. Otra modificación común es la glicosilación: se cree que aproximadamente la mitad de las proteínas humanas están glicosiladas. Las modificaciones raras incluyen tirosinación/destirosinación y poliglicilación de tubulina.
Una misma proteína puede sufrir numerosas modificaciones. Así, las histonas (proteínas que componen la cromatina eucariota ) en diferentes condiciones pueden sufrir más de 150 modificaciones diferentes .
Las modificaciones postraduccionales se dividen en:
modificaciones del circuito principal;
a. escisión del residuo de metionina N-terminal ;
b. proteólisis limitada: eliminación de un fragmento de proteína, que puede ocurrir desde los extremos ( escisión de las secuencias señal ) o, en algunos casos, en el medio de la molécula ( maduración de la insulina );
c. adición de varios grupos químicos a los grupos amino y carboxilo libres (N - acilación , miristoilación, etc.);
modificaciones de la cadena lateral de aminoácidos;
a. adición o eliminación de pequeños grupos químicos ( glicosilación , fosforilación , etc.);
b. adición de lípidos e hidrocarburos ;
c. cambio de residuos de aminoácidos estándar a no estándar (formación de citrulina );
d. la formación de puentes disulfuro entre residuos de cisteína ;
unión de pequeñas proteínas (sumoilación y ubiquitinación--------------------------------------------------- -------------------- ------------------------
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