Las proteínas
y sus
Propiedades fisicoquímicas
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anfotericidad
Las proteínas son anfóteras, es decir, dependiendo de las condiciones, exhiben propiedades tanto ácidas como básicas . Las proteínas contienen varios tipos de grupos químicos capaces de ionizarse en una solución acuosa: residuos carboxilo de las cadenas laterales de aminoácidos ácidos (ácidos aspártico y glutámico ) y grupos que contienen nitrógeno de las cadenas laterales de aminoácidos básicos (principalmente, el ε- grupo amino de la lisina y el residuo de amidina CNH (NH 2 ) arginina , en menor medida - el residuo de imidazol de la histidina). Cada proteína se caracteriza por un punto isoeléctrico (pI) - la acidez del medio ( pH ), en el cual la carga eléctrica total de las moléculas de esta proteína es cero y, en consecuencia, no se mueven en un campo eléctrico (por ejemplo , durante la electroforesis ). En el punto isoeléctrico, la hidratación y la solubilidad de las proteínas son mínimas. El valor de pI depende de la proporción de residuos de aminoácidos ácidos y básicos en la proteína: para las proteínas que contienen muchos residuos de aminoácidos ácidos, los puntos isoeléctricos se encuentran en la región ácida (estas proteínas se denominan ácidas), y para las proteínas que contienen más residuos básicos , se encuentran en la región alcalina (proteínas básicas). El valor pI de una proteína dada también puede variar dependiendo de la fuerza iónicay el tipo de solución tampón en la que se encuentra, ya que las sales neutras afectan el grado de ionización de los grupos químicos de la proteína. El pI de una proteína se puede determinar, por ejemplo, a partir de una curva de titulación o mediante enfoque isoeléctrico.
En general, el pI de una proteína depende de la función que realiza: el punto isoeléctrico de la mayoría de las proteínas en los tejidos de vertebrados oscila entre 5,5 y 7,0, pero en algunos casos los valores se encuentran en regiones extremas: por ejemplo, para la pepsina , un proteolítico enzima de un jugo gástrico fuertemente ácido pI ~ 1 , y para la salmina, una proteína protamina de la leche de salmón , cuya característica es un alto contenido de arginina, pI ~ 12. Proteínas que se unen a los ácidos nucleicos debido a la interacción electrostática con grupos fosfato suelen ser las proteínas principales. Ejemplos de tales proteínas son las histonas y las protaminas.
Solubilidad
Las proteínas difieren en su grado de solubilidad en agua. Las proteínas solubles en agua se denominan albúminas e incluyen proteínas de la sangre y la leche. Las insolubles, o escleroproteínas , incluyen, por ejemplo, la queratina (la proteína que compone el cabello, el pelo de los mamíferos, las plumas de las aves, etc.) y la fibroína , que forma parte de la seda y las telarañas . La solubilidad de una proteína está determinada no solo por su estructura, sino también por factores externos como la naturaleza del solvente, la fuerza iónica y el pH de la solución.
Las proteínas también se dividen en hidrofílicas e hidrofóbicas . Los hidrofílicos incluyen la mayoría de las proteínas del citoplasma , el núcleo y la sustancia intercelular , incluidas la queratina insoluble y la fibroína . Los hidrofóbicos incluyen la mayoría de las proteínas que forman las membranas biológicas : proteínas de membrana integrales que interactúan con los lípidos de la membrana hidrofóbica (estas proteínas, por regla general, también tienen regiones hidrofílicas).
Desnaturalización de proteínas
La desnaturalización de proteínas se refiere a cualquier cambio en su actividad biológica y/o propiedades fisicoquímicas asociadas con la pérdida de una estructura cuaternaria , terciaria o secundaria (consulte la sección "Estructura de proteínas"). Por regla general, las proteínas son bastante estables en las condiciones (temperatura, pH, etc.) en las que normalmente funcionan en el organismo [9] . Un cambio brusco en estas condiciones conduce a la desnaturalización de las proteínas. Dependiendo de la naturaleza del agente desnaturalizante, se distinguen mecánicos (fuerte mezcla o agitación), físicos (calentamiento, enfriamiento, irradiación, sonicación ) y químicos ( ácidos y álcalis , surfactantes )., urea ) desnaturalización [18] .
La desnaturalización de proteínas puede ser completa o parcial, reversible o irreversible. El caso más famoso de desnaturalización irreversible de proteínas en la vida cotidiana es la cocción de un huevo de gallina, cuando, bajo la influencia de altas temperaturas, la proteína ovoalbúmina transparente soluble en agua se vuelve densa, insoluble y opaca. La desnaturalización es en algunos casos reversible, como en el caso de la precipitación de proteínas solubles en agua con sales de amonio (método de salting out), y este método se utiliza como una forma de purificarlas.
Estructura
Representación esquemática de la formación de enlaces peptídicos (derecha). Una reacción similar ocurre en la máquina molecular que sintetiza la proteína: el ribosoma .
Las moléculas de proteína son polímeros lineales que consisten en residuos de α-L-aminoácido (que son monómeros ), y las proteínas también pueden contener residuos de aminoácidos modificados y componentes que no son aminoácidos. En la literatura científica se utilizan abreviaturas de una o tres letras para designar aminoácidos. Aunque a primera vista pueda parecer que el uso de “solo” 20 tipos de aminoácidos en la mayoría de las proteínas limita la diversidad de estructuras proteicas, de hecho, el número de variantes difícilmente puede sobreestimarse: para una cadena de 5 residuos de aminoácidos, ya son más de 3 millones, y una cadena de 100 residuos de aminoácidos (pequeña proteína) puede estar presente en más de 10.130opciones Las cadenas que varían en longitud desde 2 hasta varias decenas de residuos de aminoácidos a menudo se denominan péptidos , con un mayor grado de polimerización: proteínas , aunque esta división es muy condicional.
Cuando se forma una proteína, como resultado de la interacción del grupo α-carboxilo (-COOH) de un aminoácido con el grupo α-amino (-NH 2 ) de otro aminoácido, se forman enlaces peptídicos . Los extremos de la proteína se denominan N- y C-terminal, según cuál de los grupos del residuo de aminoácido terminal esté libre: -NH 2 o -COOH, respectivamente. En la síntesis de proteínas en el ribosoma, el primer residuo de aminoácido (N-terminal) suele ser un residuo de metionina , y los residuos posteriores se unen al C-terminal del anterior.
Niveles de organización
Niveles de organización estructural de proteínas:
1 - primaria,
2 - secundaria,
3 - terciaria,
4 - cuaternaria
K. Lindström-Lang propuso distinguir 4 niveles de organización estructural de las proteínas: estructuras primarias , secundarias , terciarias y cuaternarias . Aunque esta división está algo desactualizada, se sigue utilizando.
La estructura primaria (secuencia de residuos de aminoácidos) de un polipéptido está determinada por la estructura de su gen y código genético , mientras que las estructuras de orden superior se forman durante el plegamiento de proteínas . Aunque la estructura espacial de una proteína generalmente está determinada por su secuencia de aminoácidos, es bastante lábil y puede depender de condiciones externas, por lo que es más correcto hablar de la conformación proteica preferida o más favorable energéticamente .
Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica. La estructura primaria de una proteína generalmente se describe utilizando designaciones de una o tres letras para los residuos de aminoácidos.
Las características importantes de la estructura primaria son motivos conservativos : combinaciones estables de residuos de aminoácidos que realizan una función específica y se encuentran en muchas proteínas. Los motivos conservativos se conservan durante la evolución de las especies, a menudo permiten predecir la función de una proteína desconocida [24] . Según el grado de homología (similitud) de las secuencias de aminoácidos de proteínas de diferentes organismos, se puede estimar la distancia evolutiva entre los taxones a los que pertenecen estos organismos.
La estructura primaria de una proteína se puede determinar mediante métodos de secuenciación de proteínas, o a partir de la estructura primaria de su ARNm , utilizando una tabla de códigos genéticos.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es una ordenación local de un fragmento de una cadena polipeptídica, estabilizada por puentes de hidrógeno . A continuación se muestran los tipos más comunes de estructura secundaria de proteínas:
Las hélices α son bobinas densas alrededor del eje largo de la molécula. Un giro tiene 3,6 residuos de aminoácidos, el paso de hélice es de 0,54 nm ( 0,15 nm por residuo de aminoácido). La hélice está estabilizada por enlaces de hidrógeno entre los grupos peptídicos H y O separados por 4 unidades. Aunque la hélice α puede ser izquierdo o levógira, en las proteínas predomina la levógira. La espiral se rompe por interacciones electrostáticas de ácido glutámico , lisina , arginina . Residuos de asparagina , serina , treonina y leucina estrechamente espaciadospuede interferir estéricamente con la formación de hélices, los residuos de prolina provocan la flexión de la cadena y también rompen las hélices α;
Las láminas β ( capas plegadas ) son varias cadenas polipeptídicas en zigzag en las que se forman enlaces de hidrógeno entre aminoácidos relativamente distantes (0,34 nm por residuo de aminoácido ) en la estructura primaria o diferentes cadenas de proteínas (en lugar de estar estrechamente espaciadas, como en la hélice α). Estas hebras generalmente están dirigidas con sus terminales N en direcciones opuestas (orientación antiparalela) o en la misma dirección (estructura β paralela). También es posible tener una estructura β mixta que consta de estructuras β paralelas y antiparalelas . Para la formación de hojas β, los pequeños tamaños de los grupos laterales de aminoácidos son importantes, generalmente predominan la glicina y la alanina ;
Estructura terciaria
Estructura terciaria: la estructura espacial de la cadena polipeptídica. Estructuralmente, consta de elementos de estructura secundaria estabilizados por varios tipos de interacciones, en las que las interacciones hidrofóbicas juegan un papel importante. En la estabilización de la estructura terciaria intervienen:
· enlaces covalentes (entre dos residuos de cisteína - puentes disulfuro );
· enlaces iónicos entre grupos laterales con carga opuesta de residuos de aminoácidos;
· enlaces de hidrógeno;
Interacciones hidrofóbicas. Cuando interactúa con las moléculas de agua circundantes, la molécula de proteína se pliega para que los grupos laterales no polares de aminoácidos se aíslen de la solución acuosa; Aparecen grupos laterales hidrofílicos polares en la superficie de la molécula.
Los estudios sobre los principios del plegamiento de proteínas han demostrado que es conveniente destacar un nivel más entre el nivel de estructura secundaria y la estructura espacial atómica: el motivo de plegamiento (arquitectura, motivo estructural). El motivo de plegamiento está determinado por la disposición mutua de los elementos de la estructura secundaria (α-hélices y β-hebras) dentro del dominio de la proteína , un glóbulo compacto que puede existir por sí mismo o ser parte de una proteína más grande junto con otros dominios. Considere, por ejemplo, uno de los motivos característicos de la estructura de la proteína. La proteína globular que se muestra en la figura de la derecha, triosa fosfato isomerasa, tiene un motivo de apilamiento llamado cilindro α/β: 8 hebras β paralelas forman un cilindro β dentro de otro cilindro compuesto por 8 hélices α. Tal motivo se encuentra en aproximadamente el 10% de las proteínas.
Se sabe que los motivos de plegamiento están bastante conservados y ocurren en proteínas que no tienen relaciones funcionales ni evolutivas. La definición de motivos de plegamiento subyace en la clasificación física o racional de las proteínas (como CATH o SCOP) .
Para determinar la estructura espacial de una proteína, se utilizan métodos de análisis de difracción de rayos X, resonancia magnética nuclear y algunos tipos de microscopía.
Estructura cuaternaria
Estructura cuaternaria (o subunidad, dominio ): la disposición mutua de varias cadenas polipeptídicas como parte de un único complejo proteico. Las moléculas de proteína que componen una proteína con una estructura cuaternaria se forman por separado en los ribosomas y solo después del final de la síntesis forman una estructura supramolecular común. Una proteína con una estructura cuaternaria puede contener cadenas polipeptídicas tanto idénticas como diferentes. En la estabilización de la estructura cuaternaria intervienen los mismos tipos de interacciones que en la estabilización de la terciaria. Los complejos de proteínas supramoleculares pueden consistir en docenas de moléculas.
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