Proteólisis y Proteasoma .
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Si la estructura terciaria de las proteínas no se puede restaurar, la célula las destruye. Las enzimas que degradan las proteínas se llaman proteasas. Según el lugar de ataque de la molécula sustrato, las enzimas proteolíticas se dividen en endopeptidasas y exopeptidasas:
- Las proteínas ( proteínas , polipéptidos ) son sustancias orgánicas de alto peso molecular que consisten en alfa- aminoácidos conectados en una cadena por un enlace peptídico .
- En los organismos vivos, la composición de aminoácidos de las proteínas está determinada por el código genético ; en la mayoría de los casos, se utilizan 20 aminoácidos estándar en la síntesis .
- Muchas de sus combinaciones crean moléculas de proteína con una amplia variedad de propiedades.
· Las endopeptidasas , o proteinasas, escinden los enlaces peptídicos dentro de una cadena peptídica. Reconocen y se unen a secuencias peptídicas cortas de sustratos e hidrolizan enlaces relativamente específicos entre ciertos residuos de aminoácidos. Definición de polipéptido. Las moléculas que forman las proteínas reciben el nombre de polipéptidos. Se trata de péptidos compuestos por, al menos, diez aminoácidos (una clase de molécula de tipo orgánico). Un polipéptido, en otras palabras, es una secuencia de aminoácidos que están vinculados a través de enlaces peptídicos.
Las exopeptidasas hidrolizan péptidos desde los extremos de la cadena: aminopeptidasas desde el extremo N-terminal, carboxipeptidasas desde el extremo C-terminal. Finalmente, las dipeptidasas solo escinden dipéptidos .
Según el mecanismo de catálisis, la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular distingue varias clases de proteasas, entre ellas serina proteasas , aspártico proteasas , cisteína proteasas y metaloproteasas.
Un tipo especial de proteasa es el proteasoma , una gran proteasa de múltiples subunidades presente en el núcleo y el citoplasma de eucariotas , arqueas y algunas bacterias.
Para que el proteasoma escinda una proteína diana, debe etiquetarse uniéndola con una pequeña proteína de ubiquitina . La reacción de adición de ubiquitina es catalizada por la enzima ubiquitina ligasa . La unión de la primera molécula de ubiquitina a la proteína sirve como señal para que las ligasas se unan más a las moléculas de ubiquitina. Como resultado, se une una cadena de poliubiquitina a la proteína, que se une al proteasoma y proporciona la escisión de la proteína diana. En general, este sistema se denomina degradación de proteínas dependiente de ubiquitina. La degradación del 80-90% de las proteínas intracelulares ocurre con la participación del proteasoma.
· Las proteínas diana son biomoléculas funcionales dirigidas y controladas por compuestos biológicamente activos . Se utilizan en los procesos de transducción, transformación y conjugación. La identificación de proteínas diana, la investigación de los procesos de transducción de señales y la comprensión de su interacción con ligandos son elementos clave de la investigación biomédica moderna.
La degradación de proteínas en los peroxisomas es importante para muchos procesos celulares, incluido el ciclo celular , la regulación de la expresión génica y la respuesta al estrés oxidativo .
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